天然活性小分子靶标蛋白识别方法学研究进展(4)
4基于生物物理学方法推测天然活性小分子靶标蛋白
蛋白稳定性实验是生物物理学中比较常见的一种鉴定活性小分子结合靶标蛋白的方法，其理论依据是如果活性小分子和大分子蛋白发生结合，那么由于蛋白与活性小分子结合后的络合物变得更加牢固，进而增加了蛋白的稳定性，与游离的非结合蛋白相比降解速度更慢。因此可通过测定非药物处理组与药物处理组的全蛋白谱变化，然后进行比较，从而甄别出那些药物处理前后蛋白表达量发生显著变化的蛋白，由此可初步判断其为潜在的小分子结合靶蛋白，该技术也被称为药物亲和靶标稳定性分析(drug affinity responsivetarget stability，DARTS)。最近还有一种更新颖的方法报道出来，即基于氧化速率的蛋白稳定性分析(stability of pro-teins from rates of oxidation，SPROX)。该方法是通过测定被氧化的蛋氨酸残基水平进而评估可能与小分子发生结合的潜在蛋白，如果活性小分子与某一个蛋白发生结合，则将会改变该蛋白的折叠状态 ......
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蛋白稳定性实验是生物物理学中比较常见的一种鉴定活性小分子结合靶标蛋白的方法，其理论依据是如果活性小分子和大分子蛋白发生结合，那么由于蛋白与活性小分子结合后的络合物变得更加牢固，进而增加了蛋白的稳定性，与游离的非结合蛋白相比降解速度更慢。因此可通过测定非药物处理组与药物处理组的全蛋白谱变化，然后进行比较，从而甄别出那些药物处理前后蛋白表达量发生显著变化的蛋白，由此可初步判断其为潜在的小分子结合靶蛋白，该技术也被称为药物亲和靶标稳定性分析(drug affinity responsivetarget stability，DARTS)。最近还有一种更新颖的方法报道出来，即基于氧化速率的蛋白稳定性分析(stability of pro-teins from rates of oxidation，SPROX)。该方法是通过测定被氧化的蛋氨酸残基水平进而评估可能与小分子发生结合的潜在蛋白，如果活性小分子与某一个蛋白发生结合，则将会改变该蛋白的折叠状态 ......
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